疏水作用與陽離子交換柱洗脫順序

Ⅰ 在強酸型陽離子交換柱上天冬氨酸，組氨酸，亮氨酸等幾種氨基酸的洗脫順序及原因。

洗脫順序先後依次是：天冬氨酸、亮氨酸、組氨酸。
原因：氨基酸與陽離子交換樹回脂的靜電引力大小答依次是 鹼性氨基酸＞中性氨基酸＞酸性氨基酸，所以洗脫的順序就先是酸性氨基酸，然後是中性氨基酸，最後是鹼性氨基酸。
天冬氨酸屬於酸性氨基酸，組氨酸屬於鹼性氨基酸，亮氨酸屬於中性氨基酸。
詳見《生物化學》王鏡岩 第三版 上冊 153頁

Ⅱ 在PH3左右，氨基酸混合液（酸性，鹼性，中性三類），經陽離子交換樹脂被洗脫分離，這三類氨基酸的洗脫順序

原因：氨基酸與陽離子交換樹脂的靜電引力大小依次是 鹼性氨基酸＞中性氨回基酸＞酸性氨基酸，所以答洗脫的順序就
先是酸性氨基酸（負電荷最多），然後是中性氨基酸，最後是鹼性氨基酸（帶正電荷最多）。
詳見《生物化學》王鏡岩 第三版 上冊 153頁

Ⅲ 利用陽離子交換層析分離下列每一對氨基酸，哪一種氨基酸首先被PH7緩沖液從離子交換柱上洗脫出來。

氨基酸與粒子抄交換樹脂的吸附力襲大小取決於它們之間的電荷引力和疏水作用。第一組中甘氨酸和亮氨酸均為非極性氨基酸，但是相比之下甘氨酸的極性要更強，也就是疏水性更弱，它會先被洗脫。第二組中，絲氨酸是中性條件下不帶電荷的極性氨基酸，丙氨酸是非極性氨基酸，所以絲氨酸疏水性差，先被洗脫。

Ⅳ 氨基酸洗脫順序的問題

洗脫順序就是親和力從小到大的排序。氨基酸與樹脂間的親和力，主要取決於他們之間的靜電吸引，其次是氨基酸側鏈和樹脂基質聚苯乙烯之間的疏水相互作用。在PH為3.0是，洗脫順序為酸性氨基酸，中性氨基酸，鹼性氨基酸。Asp為酸性氨基酸，Gly也為酸性氨基酸，Leu為中性氨基酸，Thr也是中性氨基酸但是含羥基能與基質形成氫鍵，Lys為鹼性氨基酸，所以洗脫順序為Asp Gly Leu Thr Lys。王鏡岩生化上153頁

Ⅳ 離子交換樹脂的洗脫順序和什麼有關

和樹脂的親和力有關，主要是靜電吸引，其次是疏水作用。

樹脂的交聯度，即樹脂基體版聚合時所用二權乙烯苯的百分數，對樹脂的性質有很大影響。通常，交聯度高的樹脂聚合得比較緊密，堅牢而耐用，密度較高，內部空隙較少，對離子的選擇性較強。

而交聯度低的樹脂孔隙較大，脫色能力較強，反應速度較快，但在工作時的膨脹性較大，機械強度稍低，比較脆而易碎。

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大孔樹脂內部的孔隙又多又大，表面積很大，活性中心多，離子擴散速度快，離子交換速度也快很多，約比凝膠型樹脂快約十倍。使用時的作用快、效率高，所需處理時間縮短。

大孔樹脂還有多種優點耐溶脹，不易碎裂，耐氧化，耐磨損，耐熱及耐溫度變化，以及對有機大分子物質較易吸附和交換，因而抗污染力強，並較容易再生。

交聯度高的樹脂對離子的選擇性較強，大孔結構樹脂的選擇性小於凝膠型樹脂。這種選擇性在稀溶液中較大，在濃溶液中較小。

Ⅵ 離子交換層析中流出物質順序是什麼

若用離子交換層析分離物質，以蛋白質為例，離子交換層析中，基質是由帶有電荷的樹脂或纖維素組成。帶有正電荷的稱之陰離子交換樹脂；而帶有負電荷的稱之陽離子樹脂。離子交換層析同樣可以用於蛋白質的分離純化。

由於蛋白質也有等電點，當蛋白質處於不同的pH條件下，其帶電狀況也不同。陰離子交換基質結合帶有負電荷的蛋白質，所以這類蛋白質被留在柱子上，然後通過提高洗脫液中的鹽濃度等措施，將吸附在柱子上的蛋白質洗脫下來。結合較弱的蛋白質首先被洗脫下來。

反之陽離子交換基質結合帶有正電荷的蛋白質，結合的蛋白可以通過逐步增加洗脫液中的鹽濃度或是提高洗脫液的pH值洗脫下來。

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對於離子交換纖維素要用流水洗去少量碎的不易沉澱的顆粒，以保證有較好的均勻度，對於已溶脹好的產品則不必經這一步驟。

溶脹的交換劑使用前要用稀酸或稀鹼處理，使之成為帶H+或OH-的交換劑型。陰離子交換劑常用「鹼-酸-鹼」處理，使最終轉為-OH-型或鹽型交換劑；對於陽離子交換劑則用「酸-鹼-酸」處理，使最終轉為-H-型交換劑。

梯度不要上升太快，要恰好使移動的區帶在快到柱末端時達到解吸狀態。目的物的過早解吸，會引起區帶擴散；而目的物的過晚解吸會使峰形過寬。