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凝膠過濾和離子交換層析有何異同

發布時間:2020-12-15 21:34:08

1. 用sepharose4B柱層析分離蛋白質,這是() A離子交換柱層析 B吸附柱層析 C凝膠過濾柱層析 D分配柱層析

選c
親和柱/親和膜,都是醫用分離器.如除內毒素親和柱,以
Sepharose 4B為基質,配基為組氨酸,殼聚糖,季銨鹽等
你可以參考下面的鏈接

2. 離子交換層析與凝膠過濾哪種解析度高

不能一概而論,在分離帶電荷而又分子量相近的化合物,離子交換很強大。對於沒有電荷而又分子量相差較大的,凝膠過濾很強大

3. 凝膠過濾層析和離子交換層析分離蛋白質的原理有何不同

所有的層析在原理上都是相通的,區別在於流動相和層析劑之間的作用力的不同。
離子交換是利用蛋白質表面的電荷與層析劑上的離子基團的靜電作用。
凝膠過濾層析利用了凝膠的多孔性,根據溶劑分子的大小進行分離。

4. 以下哪一種方法不適用於分離蛋白質 A.離子交換層析B.鹽析C.電泳D.生物鹼試劑 E. 凝膠過濾

電泳,這種方法不是用於分離蛋白治離子交換城西是最好的。

5. 簡述凝膠過濾,離子交換和親和色譜之間的區別

凝膠過濾色譜法:解析度較高,但是上樣量僅為柱體積的1%,而且對流速也有嚴格的限制。回
離答子交換色譜法:根據目的蛋白質表面所含有的氨基酸殘基帶有的凈電荷分離蛋白質,但是解析度沒有凝膠過濾高。
親和層析法:根據生物分子的特異性分離目的蛋白,特異性很高,但是配件容易丟失 適合含有特異性的標簽的或者抗體。
疏水色譜:根據疏水性來分離蛋白質,缺點是有的蛋白質在高鹽中溶解度降低,所以應用范圍受到限制,適合蛋白質表面含有較多疏水性氨基酸殘基的疏水性蛋白質。

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